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La imagen muestra la hA2M activada mediante tripsina, de la cual quedan dos unidades atrapadas en el interior.
  • La alfa2-macroglobulina humana participa en la eliminación de enzimas del plasma sanguíneo que ya han cumplido su función y no son necesarias
  • Su mecanismo de acción, poco habitual, afecta a muchas funciones fisiológicas y los investigadores lo comparan con una trampa de planta carnívora

Un trabajo conjunto del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB) y del Centro Nacional de Biotecnología (CNB), ambos del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), detalla a nivel molecular el mecanismo que utiliza la molécula alfa2-macroglobulina humana (hA2M) para inhibir muchos tipos de endopeptidasas, unas enzimas que cortan otras proteínas y péptidos. Este peculiar mecanismo permite la inhibición de diferentes clases de endopeptidasas y los investigadores lo comparan de forma gráfica con una trampa de planta carnívora.

Los resultados, publicados en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), son el resultado de nueve años de trabajo con técnicas avanzadas de criomicroscopía electrónica por parte de los equipos liderados por F. Xavier Gomis-Rüth, del IBMB-CSIC, y José R. Castón, del CNB-CSIC, en colaboración con la Unidad de Microscopía Electrónica del Instituto de Salud Carlos III (ISCIII) y la Universidad de Leeds (Inglaterra).

Participantes en la Jornada, "Búsqueda de Sinergias entre el IQM y el CNB"

Hoy se ha celebrado en el CNB la Jornada "Búsqueda de Sinergias entre el Instituto de Química Médica y el Centro Nacional de Biotecnología" con la participación de personal investigador de ambos centros.

La jornada, en la que han participado representantes de 11 grupos del IQM y 26 grupos del CNB, ha servido como punto de contacto para conocer las posibilidades de colaboración entre los grupos de ambos centros. En ella se ha hablado de temas relacionados con la química y la biomedicina desde el desarrollo de vertebrados hasta el diseño molecular, el uso de diferentes moléculas con propiedades farmacológicas, las estructuras de virus y complejos celulares así como mecanismos de respuesta inmune y procesos inflamatorios abarcando.

Hay que destacar las posibilidades y aplicaciones del cribado de compuestos con potencial terapéutico en los contextos de la plataforma de antivirales y de resistencia a antibióticos, al igual que la determinación de estructuras e interacciones moleculares a nivel atómico, todo con el objetivo último de avanzar en la One Health Initiative en sus tres aspectos de salud humana, animal y ambiental.

Fernando Corrales en su despacho del CNB-CSIC con el premio Juan Pablo Albar

Durante el XIV Congreso anual de la Asociación Europea de Proteómica (EuPA) celebrado en Leipzig (Alemania), el investigador del CNB-CSIC Fernando Corrales ha recibido el premio “Proteome Pioneer Award Juan Pablo Albar” por su trayectoria científica en el área de la proteómica.

Premio Juan Pablo Albar a los pioneros de la proteómica

Con este premio, el objetivo de la EuPA es honrar a una persona con una trayectoria de excelencia en el ámbito de la investigación, que ha contribuido al establecimiento de los principios básicos sobre el estudio de las proteínas a gran escala y al desarrollo de la Proteómica en Europa. El premio Juan Pablo Albar recuerda la memoria de uno de los pioneros en esta área científica, también investigador del CNB-CSIC.

Trayectoria científica

Fernando Corrales dirige el Laboratorio de Proteómica del CNB-CSIC. Sus investigaciones se centran en el estudio de los mecanismos asociados a la función y enfermedad hepática,  utilizando enfoques de proteómica y genómica combinados en una estrategia basada en la biología de sistemas. Su actividad investigadora ha dado lugar a la publicación de más de 180 publicaciones científicas y es miembro del consejo editorial de diferentes revistas especializadas en Proteómica y Hepatología. Ha sido el Coordinador General de la Plataforma de Recursos Moleculares y Bioinformáticos (PRB3) y de ProteoRed-ISCIII (Red Española de Proteómica). Es miembro de los Consejos Ejecutivos de la Sociedad Española de Proteómica (SEProt), de la Asociación Europea de Proteómica (EuPA). Dentro del proyecto HUPO, lidera la iniciativa centrada en hígado y los Proyectos BD y C-HPP.

Imagen de la estructura de los snticuerpos neutralizantes (en verde) que se unen al dominio RBD (en rojo) de la proteína Spike del SARS-CoV2
  • Estos anticuerpos, basados en el sistema inmunitario de los dromedarios, tienen potencial terapéutico en pacientes inmunodeficientes o no protegidos por las vacunas
  • El estudio ha demostrado en modelos animales que son activos frente a las variantes más virulentas de SARS-CoV-2 y que pueden proteger hasta el 100% de los infectados

Investigadores del CSIC han obtenido anticuerpos neutralizantes eficaces frente a las variantes más virulentas del SARS-CoV-2 y que pueden utilizarse como terapia en pacientes de covid-19. Los investigadores, que han publicado el estudio en Frontiers in Immunology, han producido los anticuerpos mediante cultivos celulares en el laboratorio y afirman que la producción ya puede escalarse para su aplicación clínica. Además, estos anticuerpos tienen un gran potencial para la detección del virus, por lo que pueden ser de gran utilidad para diferentes formatos de test antigénicos del SARS-CoV-2. El CSIC ha patentado esta tecnología y busca empresas interesadas en llevar estos anticuerpos al mercado.

Los investigadores del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) dirigidos por Luis Ángel Fernández y José María Casasnovas seleccionaron los nanoanticuerpos que mejor se unían a la región de la proteína viral S (spike) del SARS-CoV-2 y que bloqueaban la entrada del virus en la célula. Los ensayos in vitro en células infectadas con SARS-CoV-2 identificaron aquellos con una mayor actividad neutralizante del virus en la plataforma de antivirales del instituto del CSIC, dirigida por los investigadores Urtzi Garaigorta y Pablo Gastaminza.

Bacteria de Staphilococcus aureus
  • Investigadores del Centro Nacional de Biotecnología desvelan la doble función del gen comk del patógeno Staphylococcus aureus para reparar su ADN y modificar su metabolismo durante la infección
  • Este trabajo permitirá investigar nuevas dianas terapéuticas para reforzar el sistema inmunitario frente a infecciones hospitalarias

Un equipo internacional liderado por el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) describe en Nature Communications una nueva función de genes del patógeno Staphylococcus aureus que le permite sobrevivir al sistema inmune del hospedador. Este hallazgo abre la puerta al desarrollo de dianas terapéuticas que permitan reforzar el sistema inmune frente a infecciones hospitalarias.

Las bacterias presentan una propiedad llamada competencia natural. Esta se basa en la acción de un complejo proteico de su membrana que puede transportar ADN externo -de la célula que infectan o de otras bacterias cercanas- al interior de la bacteria e incorporarlo al suyo propio. Mediante dicho mecanismo, la bacteria modifica su propia información genética. “Es una manera que tienen de evolucionar”, apunta Daniel López, jefe del grupo Biología Molecular de las Infecciones en el CNB y quien ha dirigido la investigación.

Sin embargo, quedaba por resolver una incógnita relacionada con la información genética responsable de semejante función. “Hay muchas especies bacterianas que, aunque tienen los genes para producir esa maquinaria, nunca se ha visto que sean capaces de adquirir genes de fuera. Una cuestión que ha estado sobre la mesa durante décadas es: ¿cómo es posible que los genes de competencia natural estén en bacterias competentes?”, señala López.