Un estudio internacional en el que ha participado la investigadora del CNB Cristina Risco ha publicado en la revista PNAS la estructura de la ribonucleoproteína del virus Bunyamwera, modelo de estudio de los integrantes de la familia Bunyaviridae, a la que también pertenecen los virus que provocan la fiebre hemorrágica de Congo y Crimea y la fiebre del valle del Rift.
"Uno de los principales resultados de esta investigación es que la flexibilidad de la nucleoproteína que envuelve el ARN de Bunyamwera facilita el empaquetamiento de su material genético en las partículas virales y su replicación una vez fuera del virus. La estructura atómica muestra que el plegamiento de la nucleoproteína es, además, diferente al observado en las demás nucleoproteínas de virus conocidas”, explica Risco.
Este estudio muestra que, a pesar de su flexibilidad, el complejo que recubre el material genético lo protege completamente del ataque de las nucleasas, las enzimas que rompen las moléculas de ARN.
Los resultados de este estudio ayudan a entender mejor el mecanismo molecular mediante el que se ensamblan las ribonucleoproteínas virales. "Este conocimiento permitirá avanzar en el desarrollo de compuestos para atacar a estos complejos macromoleculares que son esenciales para la supervivencia de los virus ARN", añade desde el mismo laboratorio del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC la investigadora Isabel Fernández de Castro.
Los hallazgos logrados por este estudio, liderado por investigadores chinos, ha sido posible mediante el uso de cristalografía de rayos X y microscopía electrónica. Como se aprecia en la imagen, el complejo formado por el monómero de la proteína viral NP y el ARN, la flexibilidad de este complejo respecto a los adyacentes es el elemento básico que dirige la oligomerización y ensamblaje de las ribonucleoproteínas lineales y flexibles del virus Bunyamwera.
- Li B, Wang Q, Pan X, Fernández de Castro I, Sun Y, Guo Y, Tao X, Risco C, Su SF, Lou Z. Bunyamwera virus possesses a distinct nucleocapsid protein to facilitate genome encapsidation. PNAS April 8, 2013 doi: 10.1073/pnas.1222552110.