Para que una célula se divida adecuadamente es esencial que su ADN esté meticulosamente organizado. Sólo de este modo se asegura que cada célula hija recibe su parte correspondiente del material genético. En las bacterias, la proteína ParB es clave en el proceso de organizar el ADN para que posteriormente sea repartido durante la división celular. Sin embargo, aún quedan muchos interrogantes sobre cómo actúa esta proteína en las bacterias.

Ahora, científicos del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB-CSIC) han empleado técnicas de manipulación de molécula única para desvelar las bases estructurales del funcionamiento de ParB. En su trabajo, publicado en la revista eLife, describen que ParB tiene un dominio capaz de unirse al ADN de manera no específica y, simultáneamente, unirse a otras proteínas ParB. Este nuevo dominio se suma al ya conocido que permitía a la proteína asociarse a puntos muy concretos de ADN bacteriano. Esta estructura permite organizar y condensar el ADN de determinadas regiones del cromosoma bacteriano para luego repartirse equitativamente entre las células hijas.

La descripción de este nuevo dominio permite aclarar una de las cuestiones que aún estaban por definir: cómo era posible que ParB fuera capaz de unirse al ADN bacteriano en puntos muy concretos y simultáneamente en zonas distantes muy poco específicas. “En este trabajo demostramos que es una proteína muy compleja, con dos zonas diferentes de unión al ADN y una tercera de unión a otras proteínas iguales a ella–explica Fernando Moreno, investigador del CNB-CSIC y co-director del trabajo “Este proceso está muy bien definido en eucariotas, cuyo ADN se organiza formando los conocidos centrómeros. Sin embargo, se ha prestado menos atención a la división bacteriana cuyo ADN también se organiza en estructuras condensadas que serían equivalentes a los centrómeros de la eucariotas”, concluye Lopez Pastrana, investigador del CNB-CSIC y autor principal del estudio.

• Fisher GL*, Pastrana CL*, Higman VA*, Koh A, Taylor JA, Butterer A, Craggs T, Sobott F, Murray H, Crump MP, Moreno-Herrero F, Dillingham MS. The structural basis for dynamic DNA binding and bridging interactions which condense the bacterial centromere. Elife. 2017 Dec 15;6. pii: e28086.